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Authors: Ramalho, Enylson Xavier
metadata.dc.contributor.advisor: Agudelo, Lina María Grajales
Title: Imobilização de Tripsina em fibras de celulose de talos do maracujazeiro e sua aplicação na hidrólise de concentrado proteico de farelo de arroz
Keywords: Tripsina;Imobilização;Celulose;Talos de maracujazeiro;Hidrólise;Farelo de arroz
Issue Date: 2019
Publisher: Universidade Federal do Tocantins
Citation: RAMALHO, Enylson Xavier. Imobilização de Tripsina em fibras de celulose de talos do maracujazeiro e sua aplicação na hidrólise de concentrado proteico de farelo de arroz. 50f. Monografia (Graduação). Curso de Engenharia de Alimentos. Universidade Federal do Tocantins. Palmas, 2019.
metadata.dc.description.resumo: O presente estudo teve por objetivo imobilizar a enzima tripsina em fibras de celulose extraídas de talos do maracujazeiro visando sua aplicação na hidrólise de um concentrado proteico de farelo de arroz. Para a obtenção das fibras de celulose, os talos de maracujazeiro foram submetidos a processos de polpação, branqueamento e secagem. Para utilização das fibras como suporte, estas foram ativadas com dois agentes diferentes: glicidol (GLI) e glutaraldeído e etilenodiamina (GLU-EDA). Como parâmetros de monitoramento, o rendimento da imobilização, a atividade enzimática e a estabilidade operacional foram determinados. Os resultados mostraram que o sistema que apresentou o maior rendimento de imobilização foi o GLI-1 (ensaio 1), com um valor de 49,98% ± 5,23%. O sistema de enzima imobilizada que mais reteve atividade e que apresentou melhor estabilidade operacional foi GLI-2 (ensaio 2), obtendo os valores de 63,91% e 78,6%, respectivamente. Elegeu-se o sistema GLI-2 para conduzir a hidrólise do Concentrado Proteíco de Farelo de Arroz (CPFA). O CPFA foi preparado por extração da gordura, solubilização e precipitação da proteína. O resultado mostrou um concentrado de 44% de proteína. A hidrólise do CPFA foi realizada a 37° C e pH 8 durante 4 h utilizando a enzima imobilizada em uma proporção de 1:100 enzima:substrato (p/p). O monitoramento foi realizado por determinação do Grau de Hidrólise (GH). Experimentos com enzima livre foram realizados como referência. O GH da enzima livre foi de 7,95% ± 0,23. O último ciclo realizado com a tripsina imobilizada obteve um GH relativo de 27,4%. Esse resultado evidencia que, mesmo sendo uma técnica promissora, estudos de otimização dos processos anteriores devem ser realizados para que a hidrólise realizada pela enzima imobilizada seja mais eficiente.
Abstract: The main objective of this work was to immobilize the trypsin enzyme on cellulose fibers extracted from passion fruit stalks, aiming to apply in the hydrolysis of rice bran protein concentrate. In order to obtain the cellulose fibers, the passion fruit stalks were submitted to pulping, bleaching and drying processes. Fibers were activated with glycidol (GLI) and glutaraldehyde- ethylenediamine (GLU-EDA). Monitoring parameters were immobilization yield, enzymatic activity, and operational stability. The results showed that the highest yield system of immobilization was GLI-1 (test 1), with 49.98% ± 5.23%. The most activity retained and the better operational stability was GLI-2 (test 2) system, obtaining values of 63.91% and 78.6%, respectively. The GLI-2 system was chosen to conduct hydrolysis of Rice Bran Protein Concentrate (CPFA). The CPFA was prepared by fat extraction, solubilization and protein precipitation. The result showed a 44% protein concentrate. The hydrolysis of the CPFA was carried out at 37°C and pH 8 for 4 h using the enzyme immobilized at a ratio of 1:100 enzyme: substrate (w/w). Monitoring tests were carried out by determination of the Degree of Hydrolysis (GH). Free enzyme experiments were conducted as reference. The free enzyme GH was 7.95% ± 0.23. The last cycle performed with immobilized trypsin obtained a relative GH of 27.4%. Even though it is a promising technique, this result shows that optimization studies should be performed in order to hydrolysis system will be more efficient.
URI: http://hdl.handle.net/11612/3472
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